אנזימים:

• חלבונים עם תפקיד -> זירוז תגובות כימיות קיימות

• הסובסטרט יכול להפוך לתוצר גם ללא האניזים, אך האינזים מוריד את אנרגיית התפעול

• תהליך הפעולה:
  1. לאנזים יש אתר פעיל
  2. לאנזים מתחבר סובסטרט
  3. הסובסטרט יוצא כתוצר (לא בהכרח נראה כמו שנכנס)

משוואת מיכאליס מנטן:

• עקומה המתארת את פעילות האנזימים (ציר Y) כתלות בריכוז הסובסטרט (ציר X)
• עד להגעה לנקודת Km, העקומה מתנהגת ביחס ישר (fx = x)
• אפיניות:
  • ככל שאנזים יותר אפיני, כך הוא יהפוך את הסובסטרט לתוצר מהר יותר
  • ככל שה-Km גבוה יותר האנזים פחות אפיני וככל שהוא נמוך יותר התוצר יותר אפיני
• מהירות מקסימלית (Vmax):
  • ככל שיש יותר אנזימים כך המהירות המקסימלית (Vmax) עולה
  • אם לשני אנזימים יש את אותו הVmax, האנזים בעל ה Km הנמוך יותר יגיע אליו קודם
  • ריכוז הסובסטרט שנותן חצי מהמהירות המקסימלית (Km) הוא לא בהכרח בגודל חצי מהמהירות המקסימלית.

עקומת ליינוויבר - ברק:

• קיימת כפיתוח של עקומת מיכאליס מנטן
  

מעכבים:

• מעכבים תחרותיים:

  • מתאימים לאתר הקישור של האנזים ומתחרים איתו על הסובסטרט, למי שיש ריכוז יותר גבוה מנצח
  • ה Km עולה והאפיניות יורדת
  • ה Vmax לא משתנה

• מעכבים לא תחרותיים:

  • מעכבים שנקשרים לאנזים ומנטרלים אותו -> Vmax יורד
  • מעכב Non competitive:
    • קישור לאתר שונה מהאתר הפעיל
    • ה Km לא משתנה
  • מעכב Un competitive:
    • נקשר רק לקומפלקס אינזים - סובסטראט
    • ירידה ב Km ללא עליה באפיניות

• מעכבי Mix:

  • נקשר לאנזים או לקומפלקס אינזים סובסטראט
  • עליה או ירידה ב - Km כתלות בסוג העיכוב (תחרותי / לא תחרותי)

אנזימים אלוסטרים:

• אנזימים שבדרך כלל בנויים מיותר מתת יחידה אחת

• אין להם מעכבים אלא מודולטורים:

  • מודולטור חיובי: האינזים יפעל יותר טוב
  • מודולטור שלילי: האינזים יפעל פחות טוב / בכלל לא

• לאנזימים אלוסטרים יש בדרך כלל שני אתרי קישור:

  • אתר קטליטי: האתר בו נקשר הסובסטרט
  • אתר רגולטורי: האתר בו נקשר המודולטור

• דוגמא לגרף של אנזים אלוסטרי: